表觀遺傳學是研究基因表達中可遺傳的表型變化，包括修飾DNA，RNA和蛋白質，但不涉及核苷酸序列的改變。翻譯后修飾（PTM）是研究蛋白質表觀遺傳學的最重要方法。PTM是標記，為細胞提供廣泛的調節機制，以指示哪些基因可以關閉和打開。許多類型和家族的蛋白質都受到PTM的影響，但得到最多修飾的蛋白質之一是組蛋白家族。

組蛋白將基因組DNA包裝到核小體中，這使得可將大約2米的DNA放入細胞的細胞核。核小體含有兩個亞基，每個亞基由組蛋白H2A，H2B，H3和H4組成。此外，還有組蛋白H1，通常被稱為連接組蛋白。在組蛋白上發現的最普遍的PTM包括甲基化，乙酰化，磷酸化和泛素化，這些修飾在基因表達中至關重要，可用作打開和壓縮染色質的信號，以及促進和拮抗轉錄的募集因子。

這些組蛋白修飾可通過調節基因表達影響染色體功能。華美生物可提供高特異性組蛋白修飾抗體。可用于ChIP、WB、IHC、IP等多種實驗類型。

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部分熱銷組蛋白修飾抗體列表（見附表一）

關于組蛋白修飾

組蛋白甲基化是通過添加甲基來修飾組蛋白中的某些氨基酸，繼而抑制或激活轉錄。組蛋白甲基轉移酶（HMT）通過染色質依賴性轉錄抑制或激活來控制或調節DNA甲基化。組蛋白的甲基化和去甲基化在DNA中打開和關閉基因。

組蛋白磷酸化是指激酶使組蛋白上的特異性絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸磷酸化，并且可通過磷酸酶進行去磷酸化。磷酸化通常發生在DNA修復和有絲分裂期間，另外在細胞分裂和細胞凋亡過程的DNA修復、轉錄和染色質整合中起重要的作用。

組蛋白乙酰化主要發生在H3、H4的N端相對保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙酰轉移酶和組蛋白去乙酰化酶協調進行。該過程與許多細胞過程的調控密切相關，包括染色質動力學和轉錄，基因沉默，細胞周期進程，細胞凋亡、分化、DNA復制、DNA修復、核輸入和神經元抑制。

組蛋白琥珀酰化是一種翻譯后修飾，將琥珀酰基（-CO-CH2 -CH2 -COOH）加到組蛋白的賴氨酸殘基上。琥珀酰化的潛在作用正在研究中，但隨著琥珀酰基的加入，賴氨酸的電荷從+1變為-1（在生理pH下）并引入一個100Da結構，明顯大于乙酰化（42Da）或甲基化（14 Da），研究人員推測這將會使蛋白質結構和功能發生更顯著的變化。

組蛋白2-羥基異丁酰化是一種新型的組蛋白標記，并已在63個人和小鼠組蛋白的Khib位點得到鑒定，包括27個獨特的賴氨酸位點。該組蛋白標記最初由MS鑒定，然后通過化學和生物化學方法驗證。

組蛋白生物素化是一個相對較新的研究領域，組蛋白生物素化的生物學作用證據很少。最新研究表明，組蛋白生物素化可以增強人淋巴細胞中細胞增殖的反應。此外，組蛋白生物素化也可能在細胞對DNA損傷的反應中起重要作用。

組蛋白甲酰化也是翻譯后修飾之一，可以調節染色質構象和基因激活。目前已經在組蛋白中賴氨酸殘基的Nε上得到鑒定。另外也在接頭組蛋白和高遷移率族蛋白中觀察到這種修飾。

組蛋白巴豆酰化是一種新確定的組蛋白修飾，與哺乳動物細胞中的活躍轉錄有關。趙英明教授實驗室于2011年發現一種新的賴氨酸殘基組蛋白修飾物，該修飾與基因表達相關，并且標記了啟動子和增強子，類似于乙酰化，后命名為巴豆酰化。

組蛋白羥基化是將CH基團轉化為COH基團的許多翻譯后修飾之一。羥基化是一種氧化過程。一些研究表明，組蛋白5-羥基化可能在基因轉錄或染色體重排的表觀遺傳調控中起重要作用。

組蛋白丙二酰化是一種新型的組蛋白PTM。相關研究表明，與賴氨酸乙酰化相比，賴氨酸丙二酰化將帶正電的殘基變為負電荷，這將會引起更顯著的結構變化。

組蛋白戊二酸化通常發生在賴氨酸上。Kristin A. Anderson等人已經鑒定并全面驗證賴氨酸戊二酸化在進化過程中屬于保守的PTM，主要影響代謝過程和其他線粒體功能。

組蛋白β-羥基丁基化是一種新型的組蛋白修飾，通常也發生在賴氨酸上。謝中宇團隊的研究表明，小鼠肝臟長時間禁食會顯著誘導β-羥基丁基化，與饑餓反應代謝途徑中表達上調的基因相關。