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華人科學(xué)家Nature揭示新型離子通道

日期:2013-04-22 10:01:14

來自哥倫比亞大學(xué)、貝勒醫(yī)學(xué)院和北京生命科學(xué)研究所等機(jī)構(gòu)的研究人員,在新研究中發(fā)現(xiàn)了一個新型的鉀離子通道TrkH,并揭示了這一離子通道的門控機(jī)制。相關(guān)研究論文“Gating of the TrkH ion channel by its associated RCK protein TrkA”發(fā)表在417日的《自然》(Nature)雜志上。

 

領(lǐng)導(dǎo)這一研究的是華人科學(xué)家、現(xiàn)任職哥倫比亞大學(xué)和貝勒醫(yī)學(xué)院的周鳴(Ming Zhou)博士。其主要研究方向是膜轉(zhuǎn)運(yùn)的分子生理學(xué):通道與載體的結(jié)構(gòu),功能與調(diào)控;脂代謝酶的結(jié)構(gòu)與功能;小分子和天然化合物對通道,載體與酶的高通量篩選。因其突出成果,曾獲得Sloan研究獎、Pew 學(xué)者獎、Basil OConnor 學(xué)者培養(yǎng)獎和Irma Hirschl 獎等獎項(xiàng)。

 

K+ 是很多生理過程所必需的,它必須在所有活細(xì)胞中聚集以使其能夠存活。在細(xì)菌中,K+吸收是由K+轉(zhuǎn)運(yùn)(SKT)蛋白超家族所介導(dǎo)和調(diào)控。細(xì)菌TrkHTrkGKtrB蛋白構(gòu)成了最大的SKT亞家族。近期報道的來自副溶血性弧菌(Vibrio parahaemolyticus)的TrkH的晶體結(jié)構(gòu)表明,TrkH四個相連接的同源結(jié)構(gòu)域類似于KcsA K+通道的亞單位,但同時它也具有非典型的K+通道結(jié)構(gòu)特征。

 

TrkHTrkGKtrB結(jié)合膜蛋白可與一種細(xì)胞內(nèi)調(diào)控蛋白形成復(fù)合物。與TrkHTrkG組裝到一起的蛋白是TrkA,而KtrB則與KtrA發(fā)生互作。KtrA TrkA分別是由1個和2RCR結(jié)構(gòu)域構(gòu)成的胞質(zhì)蛋白。

 

最初TrkHTrkGKtrB蛋白被認(rèn)為是一類H+Na+依賴性K+轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白,但它們與K+通道的序列和結(jié)構(gòu)相似性表明,這些蛋白有可能具有離子通道功能。然而目前TrkH/TrkG/KtrB蛋白質(zhì)家族中的所有成員的離子通道活性均未得到過證實(shí)。假如TrkH是一種離子通道,那它與TrkA蛋白結(jié)合對于通道門控有何影響?

 

為了解答這些問題,在新研究中哥倫比亞大學(xué)的研究人員確定了TrkHTrkA復(fù)合物的結(jié)構(gòu)和功能特征,首次證實(shí)了TrkH是一種離子通道。通過解析與TrkH形成復(fù)合物,以及孤立存在的TrkA,研究人員發(fā)現(xiàn)兩種情況下TrkA門控環(huán)顯示完全不同的構(gòu)象。當(dāng)與TrkH形成復(fù)合物時,TrkA處于關(guān)閉狀態(tài);而孤立存在時,TrkA處于開放狀態(tài)。

 

此外,研究人員還證實(shí)通過TrkHTrkA復(fù)合物的離子流分別受到ATPADP的正負(fù)調(diào)控。有可能細(xì)胞內(nèi)ATPADP的比值決定了TrkH的活性。新研究結(jié)果表明TrkH離子通道活性有可能是通過ATP誘導(dǎo)TrkA構(gòu)象改變而實(shí)現(xiàn)。由此揭示了一種生物體影響代謝狀態(tài)調(diào)控離子導(dǎo)入的新機(jī)制。

 

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