稱作為有絲分裂紡錘體的足球狀結(jié)構(gòu)使得許多生物能夠?qū)崿F(xiàn)細(xì)胞分裂。這一負(fù)責(zé)分配遺傳物質(zhì)的細(xì)胞結(jié)構(gòu)總是在不斷變化之中。形成它的紡錘絲不斷伸長和收縮，馬達(dá)樣分子通過消耗能量來牽拉它們。為了確保這一復(fù)雜的過程以一種有序的方式進(jìn)行，固定（fastener）分子會將紡錘絲一起固定在某些地方，來自Tarun Kapoor化學(xué)與細(xì)胞生物學(xué)實驗室的一項新研究有助于解釋這些分子是如何做到這一點的。

Tarun Kapoor實驗室博士后Scott Forth說：“這些‘固定’蛋白不消耗能量，在所有活動進(jìn)行之時它們以某種方式維持定位在微管上。我們發(fā)現(xiàn)這些蛋白質(zhì)實際上利用了這種活動來幫助它們完成工作。”

在發(fā)表于《細(xì)胞》（Cell）雜志上的這篇研究論文，這一來自洛克菲勒大學(xué)的研究小組發(fā)現(xiàn)了一些稱作為MAPs的固定蛋白經(jīng)受了不同程度的摩擦力，而這取決于它們沿著微管移動的方向。因此MAPs無需直接消耗任何的能量就能夠到達(dá)位置聚集在紡錘體位點上。相比之下，參與這一過程的馬達(dá)蛋白則需消耗化學(xué)能在微管上移動。

為了闡明MAPs響應(yīng)微管移動的機制，研究人員檢測了3種MAPs與移動微管接觸時生成的摩擦力。他們發(fā)現(xiàn)其中兩種蛋白生成的摩擦力并不對稱：一個方向上移動所生成的摩擦力小于另一個方向。例如當(dāng)NuMA移向微管的負(fù)端時相比移向正端所經(jīng)受的摩擦力要小些，而EB1蛋白則相反，優(yōu)先選擇正端。

Forth將這種不對稱性比喻為中國式指套（Chinese finger trap）游戲。當(dāng)插入到陷阱管的兩端的兩根手指向外拉動遠(yuǎn)離彼此時，陷阱繃緊，而當(dāng)兩根手指拉到一起時，陷阱則松開。“這些MAPs蛋白的不對稱摩擦力就是這種情況。將它們沿著微管單向拉動很難做到，而以不同的方向拉動它們則容易做到，”Forth說。

實驗還顯示，成對的微管輕微搖晃，這些蛋白質(zhì)則沿著微管進(jìn)入到最小抵抗力的方向，向著微管的負(fù)端或正端移動。這一發(fā)現(xiàn)有助于解釋NuMA是如何聚集于微管的負(fù)端，在那里它將微管連接在一起，形成微管中心點的。

與此同時，一種叫做PRC1的MAP蛋白不顯示不對稱摩擦力，這有可能使得它能夠均勻分布，而不聚集。

“我們推測或許這種內(nèi)在的機械性能——蛋白質(zhì)所經(jīng)歷的摩擦力，幫助了它們在細(xì)胞分裂過程中到達(dá)需要它們的地方，以及維持紡錘體組織和機械完整性，”Forth說。

Kapoor 說：“當(dāng)我們從一個地方去到另一個地方時，摩擦力在我們的日常生活中起重要作用。相似的原理似乎對于我們細(xì)胞中的蛋白質(zhì)也同樣重要。除了微管，還有許多的生物聚合物在細(xì)胞中積極移動；例如，當(dāng)DNA復(fù)制或修復(fù)之時，蛋白質(zhì)和這些生物聚合物之間的不對稱摩擦力有可能發(fā)揮重要作用，引導(dǎo)了它們到達(dá)正確的細(xì)胞位置。”