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JBC:蛋白核心序列對致病機理的影響

日期:2013-08-08 10:13:36

來自中科院生化與細胞所等處的研究人員發(fā)表了題為“Structural Transformation of the Amyloidogenic Core Region of TDP-43 Protein Initiates Its Aggregation and Cytoplasmic Inclusion”的文章,利用多種技術(shù)方法解析了TDP-43白核心序列,從中發(fā)現(xiàn)TDP-43蛋白C-端區(qū)域的淀粉樣核心序列是TDP-43蛋白在病理情況下形成積聚和包涵體的一個重要因素,這將有助于揭示神經(jīng)退行性疾病病理發(fā)生過程。這一研究成果公布在JBC雜志上。

 

領(lǐng)導(dǎo)這一研究的是上海生科院生物化學(xué)與細胞生物學(xué)研究所胡紅雨研究員,其研究組主要研究方向是蛋白質(zhì)錯誤折疊、淀粉樣積聚和降解作用的分子機制及與神經(jīng)退行性疾病的關(guān)系。

 

胡紅雨研究組此前曾闡明了TDP-43蛋白的35-KDa裂解片段TDP-35是其在細胞質(zhì)內(nèi)形成包涵體的主要原因,并且包涵體的形成引起該蛋白質(zhì)參與RNA加工功能的改變 (Che-MXet al. FASEB J2011, 25: 2344)

 

在這一基礎(chǔ)上,研究人員利用生物化學(xué)和細胞生物學(xué)方法首先鑒定出TDP-43蛋白C-端區(qū)域的淀粉樣積聚核心序列。利用核磁共振法解析了該核心序列形成螺旋-轉(zhuǎn)折-螺旋的結(jié)構(gòu);用圓二色性譜研究發(fā)現(xiàn),隨著積聚過程的發(fā)生,該核心序列的結(jié)構(gòu)由α-螺旋轉(zhuǎn)變?yōu)棣?SPAN lang=EN-US>-折疊。

 

體外研究表明,野生型TDP-43容易積聚并形成沉淀,而突變或缺失此核心序列的TDP-43則不容易積聚和沉淀。類似的,野生型TDP-43通過裂解成TDP-35片段,容易在細胞質(zhì)內(nèi)形成包涵體,而核心序列突變或缺失的TDP-43在細胞質(zhì)內(nèi)形成包涵體的能力大大降低。

 

肌萎縮側(cè)索硬化癥(Amyotrophic Lateral Sclerosis, ALS)和額顳葉變性(Frontotemporal Lobar DegenerationFTLD) 是兩類臨床表征相似的神經(jīng)退行性疾病,主要病理特征是神經(jīng)元的退化,而且在這些神經(jīng)細胞內(nèi)檢測到大量包涵體的存在。

 

這項研究指出淀粉樣積聚核心序列是TDP-43蛋白在病理情況下形成積聚和包涵體的一個重要因素,加深了人們對于細胞內(nèi)包涵體形成和這兩類神經(jīng)退行性疾病病理發(fā)生過程的認識。

 

去年胡紅雨研究組還曾發(fā)表文章,應(yīng)用氧化還原敏感的Gaussia熒光素酶和綠色熒光蛋白GFP,報告融合蛋白所處的不同氧化還原環(huán)境,從而鑒定目標蛋白質(zhì)在細胞內(nèi)的亞定位及其拓撲結(jié)構(gòu)。

 

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