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Cell子刊:泛素化調控新機制

日期:2012-08-14 07:50:21

科學家通過研究一種罕見血管疾病的致病基因突變,發現了在細胞中決定成千上萬蛋白質命運的新機制。St. Jude兒童研究醫院研究人員領導的這項研究,有助于人們進一步了解機體最重要的調節系統泛素系統。細胞通過泛素系統去除不需要的蛋白,該系統的故障與癌癥、感染等多種疾病有關。

 

研究人員發現了Glomulin蛋白結合泛素系統關鍵組分的機制,不僅揭示了Glomulin的結合位點,還顯示這一結合關閉了為廢棄蛋白添加分解標簽的生化級聯反應。該研究發表在Molecular Cell雜志上。這一研究為日后研發球形細胞靜脈畸形GVM治療藥物提供了新途徑。球形細胞靜脈畸形GVMGlomulin編碼基因的突變有關,往往在患兒出生時就表現出臨床癥狀。

 

“研究顯示,關閉泛素系統的蛋白發生缺陷引發的疾病,可以通過尋求另一種途徑來關閉泛素通路,以達到治療目的。泛素系統是細胞內最重要的調控系統之一,而Glomulin的作用方式代表了細胞內調節這一重要系統的新方式。我們相信這只是冰山一角,細胞中應該有許多蛋白都以這種方式起作用,”St. Jude醫院結構生物學部的成員,文章資深作者Brenda Schulman博士說。

 

細胞依賴泛素系統保持蛋白質平衡。泛素化過程中,一個小蛋白從一個酶傳遞到另一個酶就像接力賽中的交接棒,直到遇到cullin RING ligase蛋白復合體。在那里這種小蛋白被轉到目標蛋白上,為其打上降解標簽。

 

研究顯示Glomulincullin RING ligase復合體結合,并覆蓋了完成蛋白標簽所需的位點,從而擾亂泛素化。這一結合位點位于cullin RING ligase組分的RBX1蛋白上。

 

此前研究人員發現Glomulin通過結合RBX1蛋白調節cullin RING ligase,而且Glomulin并不結合RBX2蛋白。本研究正是建立在這一基礎之上。St. Jude醫院的科學家使用X射線晶體成像技術來分析GlomulinRBX1相互作用的結構,“看到這一結構,我們立刻就明白了Glomulin擾亂泛素化過程的機制。”

 

進一步研究發現,GlomulinRBX1蛋白表面緊密結合,這種結合阻止了攜帶“死亡”標簽的酶將標簽轉到目標蛋白上。而Glomulin突變使其喪失了結合RBX1的能力,由此引發球形細胞靜脈畸形。

 

研究顯示,Glomulin蛋白通過結合到cullin RING ligase關鍵位點擾亂泛素化,而攜帶泛素蛋白的酶必須結合到這一位點才能完成泛素化過程。該位點位于蛋白復合物的組分RBX1蛋白上。

 

RBX1調控著細胞中成千上萬的不同蛋白。Glomulin的作用方式展示了RBX1相關蛋白的新調節方式,”文章第一作者David Duda博士說。這是首次在細胞中發現阻斷RBX1類似位點的蛋白。

 


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