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中科院Cell Res發布抗病毒蛋白研究新成果

日期:2012-07-26 08:01:52

來自中科院生物物理研究所、武漢大學和北京大學的研究人員在新研究中通過解析抗病毒蛋白ISG54的晶體結構,揭示了新的RNA結合結構以及潛在的作用機制。相關研究論文發布在724日的《細胞研究》(Cell research)雜志上。

 

文章的通訊作者是中科院生物物理所的劉迎芳研究員,其主要研究方向為衰老與凋亡相關蛋白的結構生物學研究。此項研究是與武漢大學舒紅兵院士組合作完成。生物物理所的楊震霖,梁歡歡和武漢大學的周倩為文章的共同第一作者。該項研究課題得到了科技部,國家自然科學基金委和中國科學院的資助。

 

I型干擾素(IFN)可通過刺激稱之為干擾素誘導基因interferon-stimulated genes ISG)的各種抗病毒基因表達阻止病毒復制,其中包括了干擾素誘導基因56 ISG56)家族成員。人類ISG56家族成員有4個:ISG54 (IFIT2), ISG56 (IFIT1), ISG58 (IFIT5)ISG60 (IFIT3),它們之間有著重疊的功能但誘導模式各不相同。過去的研究證實在病毒侵入時ISG56家族成員在阻止病毒復制和調控細胞功能中起著非常重要的作用,然而目前對于它們基本的分子機制還不是很清楚。

 

近年來對于這一蛋白質家族機制的研究生成了大量不一致的結果。早期的研究表明ISG54 ISG56可與翻譯起始因子eIF3e eIF3c相互作用抑制翻譯。后來又有人發現ISG56家族蛋白是通過識別缺失2-O甲基化的病毒mRNA來抑制病毒。近期,有研究報道稱ISG56是通過5-三磷酸RNA結合能力來抑制病毒復制。此外,還有人提出ISG56家族蛋白參與了諸如IFN信號、凋亡抑制和細胞遷移、炎癥過程中細胞生成調控等細胞過程。盡管這些結果提供了對ISG56家族成員的抗病毒功能機制的重要理解,還需要更詳細的結構信息來深入闡明這些功能的分子機制

 

在這篇文章中,研究人員解析了人類ISG54的晶體結構,發現其具有一種全新的RNA結合蛋白結構,該結構含有9tetratricopeptide repeat-like 結構域,形成domain-swapped 二體。ISG54C端折疊成一個超螺旋結構,可以用來結合病毒mRNA。這些RNA結合位點的關鍵殘基被突變以后,ISG54會喪失其RNA結合能力和抗病毒功能。在研究中意外的發現,ISG54對于RNA的序列具有很強的選擇性,其傾向于結合富含AURNA,這種結合并不依賴于mRNA Cap 5’三磷酸化特征。進一步的研究表明,ISG54可以結合細胞因子蛋白mRNA非編碼區的ARE序列,由于ARE對于調節mRNA的穩定性有重要作用,研究人員推測這可能是ISG54發揮細胞功能的關鍵。

 

作為ISG56家族蛋白的第一個結構,該項工作對于解釋ISG56家族成員的功能機制具有重要意義。

 


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