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發現細胞內分子馬達調控新機制

日期:2010-05-06 07:42:43

浙江大學醫學院細胞生物學系周天華研究小組在NudCL2課題研究方面取得最新進展,相關成果文章發表在最新的PNAS上。
 
這研究發現NudCL2(細胞核分布蛋白NudC的同源基因)通過熱休克蛋白Hsp90來穩定LIS1(無腦回綜合癥致病基因產物),進而調節細胞動力蛋白Dynein的功能。該課題組研究人員楊月紅等人通過與浙江大學附屬邵逸夫醫院姒健敏教授的合作,完成了該項研究工作。
 
人體細胞內存在一套十分發達的主要由微管組成的高速運輸系統,可將細胞內囊泡和大分子物質等及時運到目的地,執行各種生命活動。這種運輸與高速鐵路貨物運輸十分相似,需要動力牽引系統(火車頭)、車廂和貨物。動力蛋白Dynein是細胞內高速運輸系統的主要生物納米器械之一,可以牽引細胞內的”貨運火車”,沿著微管組成的“高速鐵路”運輸各種貨物,從而實現細胞內物質運輸和信息交流。Dynein在細胞的各種生命活動,如分裂、運動、存活及個體發育過程中起著關鍵作用,其異常將有可能導致人類癌癥和神經精神系統疾病。人類無腦回綜合癥致病基因LIS1猶如細胞內“火車司機”,是Dynein的重要調控蛋白;然而,目前國際學術界對LIS1的分子調控機制(猶如細胞內“火車運輸調度系統”)了解甚少。
 
周天華課題組成功克隆了一個全新的人類細胞核分布蛋白NudC的同源基因(NudCL2),發現其在細胞內的動態定位與LIS1及Dynein基本一致,其表達下降會誘導LIS1的不穩定,導致類似于LIS1或Dynein表達下調所產生的細胞功能異常。進一步研究顯示,NudCL2和LIS1都可與熱休克蛋白Hsp90相互作用。Hsp90是一種分子伴侶(Chaperone),能幫助細胞內蛋白質形成正確空間構象,使其靶蛋白正常執行各種特定功能。而Hsp90異常則會導致其目標蛋白的降解。楊月紅等人發現NudCL2可能是一種分子共伴侶(Co-chaperone,分子伴侶的調節因子),通過增強LIS1和Hsp90的相互作用,使得LIS1獲得正確的蛋白空間結構,從而行使其正常功能。因而,如果NudCL2表達量不足,LIS1將不能獲得正常蛋白結構,不能有效執行其調節Dynein的功能,從而導致細胞出現多種類似于LIS1或Dynein功能異常的表型。
 
這一研究首次提出了人類NudCL2蛋白通過分子伴侶Hsp90調節細胞內LIS1/Dynein復合體功能的分子機制的新假說。
 
該研究項目得到了國家科技部、教育部、國家自然科學基金、浙江省自然科學基金及錢江人才計劃的資助。

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