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清華大學PNAS發表蛋白轉運新成果

日期:2015-04-08 08:58:07

 ABCATP結合盒)轉運蛋白是一個古老而龐大的蛋白家族,包括一百多種膜轉運蛋白。這種轉運蛋白廣泛存在于細菌、植物和哺乳動物的各種細胞中,主要功能是利用水解ATP的能量來驅動物質跨膜運輸。ABC轉運蛋白參與了多種物質的轉運,底物可以是離子、單糖、氨基酸、磷脂、肽、多糖和蛋白質。大部分ABC蛋白由兩個跨膜結構域和兩個核苷酸結合結構域組成。

 

根據物質轉運的方向,ABC轉運蛋白可以分為內向轉運蛋白(importer)外向轉運蛋白(exporter)。日前,清華大學和柏林洪堡大學的研究團隊獲得了一個氨基酸ABC轉運蛋白的晶體結構,揭示了它與底物特異性結合的結構基礎。這項研究發表在四月六日的美國國家科學院院刊PNAS雜志上,文章的通訊作者是清華大學生科院的楊茂君(Maojun Yang)教授和柏林洪堡大學的Erwin Schneider

 

之前有研究表明,ABC外向轉運蛋白和內向轉運蛋白通過共同的機制起作用,涉及面向內(inward-facing)和面向外(outward-facing)狀態之間的轉換。不過,人們并不清楚ABC轉運蛋白的具體作用機制,尤其是其底物識別機制。

 

研究人員從騰沖嗜熱厭氧菌(Thermoanaerobacter tengcongensis)中獲得了一個氨基酸ABC內向轉運蛋白Art(QN)2,分析了該轉運蛋白結合不同底物時的分子結構。這項研究為人們展示了跨膜結構域ArtQ和核苷酸結合結構域ArtN的組織形式,以及一個跨膜的底物轉運通道。

 

值得注意的是,Art(QN)2每個跨膜結構域都有一個帶負電的口袋,形成了負電的內部通道,允許帶正電的氨基酸通過。研究人員在脂蛋白體中對Art(QN)2進行功能分析,發現它會根據底物進行構象變化,刺激ATPase的活性。

 

這項研究闡明了ABC轉運蛋白的一種底物結合模式,可以幫助人們更好的理解ABC轉運蛋白選擇和轉運底物的具體機制。

 


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