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蛋白修飾促癌作用

日期:2013-12-03 09:21:41

細胞凋亡是維持機體組織平衡的重要生物學過程,腫瘤細胞的抗凋亡現象是目前癌癥治療領域中的主要障礙。在細胞凋亡過程中,caspase家族扮演著關鍵角色,其中caspase-8作為凋亡起始因子顯得尤為重要。HECTD3是近年來發現的一個新的E3泛素連接酶。中科院昆明動物研究所陳策實研究員課題組前期研究表明:HECTD3能夠增加乳腺癌細胞對化療藥物順鉑的耐受性,其機制可能是部分通過泛素化MALT1從而增加MALT1的穩定性。然而,HECTD3在癌癥中扮演的角色和作用機制目前還不完全清楚。

 

最近,昆明動物所陳策實研究員領導的腫瘤生物學研究團隊研究發現了一個HECTD3促進癌細胞存活的新機制。HECTD3通過其DOC結構域與caspase-8的死亡受體結構域(DED)相互作用泛素化修飾caspase-8,但是這種鏈接不是通過傳統的K48多聚泛素化鏈,而是K63多聚泛素化鏈。這種修飾不會導致caspase-8通過蛋白酶體降解,其主要功能是阻止caspase-8進行活化。

 

與此一致的是,HECTD3能夠抑制TRAILTNFa,以及FasL等細胞外凋亡信號引起的caspase-8的激活,最終促使癌細胞免于凋亡。研究還發現,HECTD350%以上乳腺癌中高表達,可能是乳腺癌抗凋亡的一種全新機制。

 

這一研究結果揭示了HECTD3通過泛素化caspase-8促進癌細胞的存活的作用機制,為克服腫瘤的耐藥性提供了重要線索。 這一研究結果在1128日發表于Cell Death and Disease雜志。

 

這一課題得到國家自然科學基金和科技部“973”項目的資助。

 


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