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Nature揭示非特異性蛋白的特異性

日期:2013-10-10 09:00:51

來自凱斯西儲大學醫學院的研究人員發現了,原本認為是根本不同的蛋白質之間意想不到的一些相似之處。這項研究發表在近期的《自然》(Nature)雜志上。

 

該研究小組研究了對于基因表達至關重要的一個過程:蛋白質與RNA結合的機制。眾所周知,某些蛋白質只能結合具有特定序列的RNAs。而另一些蛋白質則被認為是“非特異性的”,因為它們在看似隨機的位點與RNAs發生相互作用。然而在Nature新文章中,凱斯西儲大學研究小組證實,非特異性蛋白事實上能夠明確它們結合RNA的位置——找到并結合特定的核苷酸序列。

 

論文的共同資深作者、凱斯西儲大學醫學院RNA分子生物學中心教授Eckhard Jankowsky說:“看來似乎并沒有特異性蛋白和非特異性蛋白之分;實質上,它們都是特異性的。它們只是以不同的方式利用了它們的特異性。我們的研究結果增進了對于蛋白質和核酸控制基因表達機制的了解,促成了對于在癌癥、病毒感染和其他疾病中這種控制喪失或改變機制的一些新認識?!?SPAN lang=EN-US>

 

該研究小組開發了一種新方法來檢測蛋白質與成千上萬不同RNA分子的結合,他們將這種方法命名為High Throughput Sequencing Kinetics (HITS-KIN)。這一方法適應于許多的生物學領域,使得研究人員能夠對DNARNA的蛋白質結合位點上大量的突變進行快速地分析。利用HITS-KIN,科學家們可在數天內完成過去需要幾年時間才能做完的實驗。

 

“通過結合傳統的生化方法和新一代測序技術,現在我們能夠一次實驗分析上千上萬種不同的RNAs,而此前我們只能局限地一次分析一種RNA分子,”論文的共同資深作者、凱斯西儲大學醫學院生物化學副教授Michael E. Harris博士說。

 

DNA和結合蛋白互作缺陷是許多人類疾病,包括癌癥和神經退行性疾病的基礎。了解分子的互作機制是朝著開發出人類疾病治療新策略邁出的重要一步。

 

“這些新研究發現為針對在缺乏特異識別序列的位點與DNARNA結合的這類蛋白,設計出靶向藥物指明了一些新方向。過去,我們并不知道這些蛋白質是如何識別結合DNARNA的位置的,這妨礙了設計靶向這種活性的藥物。該研究還表明,新一代測序技術可以加深我們對于這些蛋白質以及它們控制細胞內部運作機制的理解,”國立衛生研究院下屬國家綜合醫學研究所Oleg Barski博士說。

 

JankowskyHarris利用HITS-KIN分析了了大量不同的RNAs與一種特殊蛋白質的結合緊密程度。研究人員發現非特異性蛋白不僅如預計的那樣以相似的親和力結合所有的RNA序列,且非特異性蛋白具有與特異性蛋白同樣廣泛的結合親和性。

 

作者們認為,兩種蛋白質或許從根本上沒有不同,而只是利用了它們親和譜的不同部分來使得基因正確表達。當特異性蛋白能夠與一個細胞許多RNA分子中的首選序列結合時,該細胞不會生成非特異性蛋白的首選RNA序列。因此,非特異性蛋白會以與許多不同RNAs相似的親和力來結合可利用的RNAs

 

“基本上,每種蛋白質都具有結合偏好。非特異性蛋白質只能夠結合到那些提供給它們的序列上,而特異性蛋白則能夠結合它們的‘第一選擇’序列,”Jankowsky說。

 


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