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Nature:諾獎蛋白又獲突破

日期:2012-10-24 08:35:25

科學家們利用核磁共振技術(shù),獲得了處于生理環(huán)境且原封未動的G蛋白偶聯(lián)受體三維結(jié)構(gòu),展示了生理條件下G蛋白偶聯(lián)受體在磷脂膜中的天然形態(tài)。這一突破性的成果提前發(fā)表在十月二十一日的Nature雜志上。

 

CXCR1蛋白是一種A類視紫紅質(zhì)樣G蛋白偶聯(lián)受體,它能夠與炎癥信號白介素8結(jié)合,并通過細胞內(nèi)的G蛋白觸發(fā)一系列級聯(lián)事件,動員免疫細胞。研究人員通過核磁共振NMR技術(shù),在液晶性磷脂雙層膜中繪制了生理條件下CXCR1蛋白的原子排列。

 

G蛋白偶聯(lián)受體是細胞響應外界信號的關(guān)鍵,也是藥物研發(fā)的重要靶點。這類受體的結(jié)構(gòu)越清晰,藥物研發(fā)人員就能開發(fā)出更合適的藥物小分子,以避免藥物產(chǎn)生嚴重的副作用。

 

“該發(fā)現(xiàn)將對依賴蛋白結(jié)構(gòu)的藥物研發(fā)產(chǎn)生重要影響,因為這是首次在生理條件下揭示重要藥物受體的活性結(jié)構(gòu)。具有生物活性的受體與其他蛋白或藥物分子就是在這樣的環(huán)境中相互作用的,”領(lǐng)導這項研究的,加州大學圣迭戈分校化學與生化教授Stanley Opella說。

 

目前研究蛋白結(jié)構(gòu)最常用的方法是讀取蛋白晶體的X射線衍射圖譜,但要結(jié)晶這樣大而復雜的分子并不容易,人們往往會采取一些措施,例如剪掉軟末端等等。不過這樣的措施可能會影響蛋白關(guān)鍵區(qū)域的形態(tài)。“我們的步驟不會改動蛋白,”Opella說,“我們直接研究有活性的蛋白分子。”不出所料,他們的研究有了新發(fā)現(xiàn)。

 

此前的研究都提到,G蛋白偶聯(lián)受體有七個跨膜螺旋。而Opella的研究團隊發(fā)現(xiàn),在細胞膜表面還存在著第八個螺旋,而且研究人員認為其他G蛋白偶聯(lián)受體中也可能存在這樣的結(jié)構(gòu)。

 

研究人員還研究了細胞內(nèi)和細胞外的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。“多年以來人們一直認為這些環(huán)是活動的,但其實并非如此,”Opella說。“如果這些環(huán)在移動,那我們得到的信號就會比蛋白其他部分的信號弱。但我們發(fā)現(xiàn),這些環(huán)的信號并沒有較弱。”

 

CXCR1被認為涉及了多種癌癥的進程。有前期實驗顯示,阻斷這一受體能夠抑制乳腺癌腫瘤中未分化的干細胞,使腫瘤細胞死亡并阻止生成新的腫瘤。

 

Opella及其同事將繼續(xù)進行下一步研究,分析CXCR1與白介素8或藥物分子結(jié)合時其結(jié)構(gòu)發(fā)生的變化,他們希望自己的研究能夠幫助人們開發(fā)更有效、副作用更小的抗癌藥物。

 

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