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PNAS:阿爾茨海默癥關鍵分子剪刀

日期:2012-10-09 07:43:54

西班牙國家研究委員會CSICKiel大學合作進行了一項跨國研究,在原子水平上揭示了人體肽酶meprin β的結構,該研究發表在美國國家科學院院刊PNAS上。參與該研究的還有馬普生化研究所、德國Johannes Gutenberg大學以及瑞士Bern大學。

 

“現在我們得到了meprin β的結構,了解了它的作用機制及其與疾病的聯系,下一步就可以著手尋找能阻止這種酶活性的物質,阻止其造成危害,”該項目的領導者,巴塞羅那分子生物學研究所的Xavier GomisRüth說。

 

Meprin β是錨定在細胞膜外層的酶,在人體代謝中這種酶的正常功能是剪切特定蛋白,例如同樣錨定在細胞膜中的生長因子。這種酶與炎癥、血管生產和腫瘤發展有關。在正常情況下,meprin β將一定量的蛋白片段釋放到細胞周圍的環境中。而在特殊情況下,meprin β功能出現異常,會釋放出過量的蛋白片段。細胞外這樣的蛋白片段過量會導致人體機能紊亂,而這種現象一般發生于炎癥、癌癥和阿爾茨海默癥的初始階段。

 

研究人員為了揭秘這種人體酶的結構,采用了昆蟲細胞。昆蟲細胞不僅能夠生產大量的重組蛋白,并且允許meprin β蛋白進行復雜的折疊。meprin β的X射線晶體結構顯示,這種酶由兩個相同的分子組成二聚體結構,中部開口。研究人員發現,其中部的開口處就是酶的活性位點,蛋白就在這個剪刀口似的地方被meprin β剪切。

 

meprin β是金屬蛋白酶的一員,研究人員指出meprin β的結構和剪切特異性在眾多細胞外蛋白水解酶中顯得很特殊。在蛋白質組學技術的幫助下,近來人們發現meprin β能剪切淀粉樣蛋白的前體APP,并釋放出Aβ。Aβ是阿爾茨海默癥患者腦部淀粉樣蛋白斑塊的主要來源,而這種特征性的斑塊被認為是阿爾茨海默癥發展的第一步。研究人員指出,得到meprin β蛋白的結構不僅有助于理解APP剪切的分子機制,也有助于設計高度特異性的抑制劑,用于治療神經退行性疾病或其他疾病。

 

目前,研究人員正準備進一步篩選能夠契合meprin β剪刀口的物質,以期阻斷meprin β的活性。而這樣的物質也將有望成為治療炎癥、癌癥或者阿爾茨海默癥的新藥物。

 


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