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《細胞研究》:研究解析Nudel蛋白新功能

日期:2012-04-12 08:26:36

3月底,來自中國科學院生物化學與細胞生物學研究所的朱學良研究組在《細胞研究》(Cell Research)雜志上發(fā)表文章,提出了Nudel作為動力蛋白調節(jié)因子的新功能。時隔一個月,這一研究組再次發(fā)表題為“Nudel is crucial for the WAVE complex assembly in vivo by selectively promoting subcomplex stability and formation through direct interactions”的文章,描述了這一蛋白通過結合Sra1 HSPC300亞基,在WAVE復合物的體內組裝過程中發(fā)揮了重要作用。

 

在真核細胞中,微絲這類細胞骨架對于細胞遷移、膜泡運輸、有絲分裂、細胞形態(tài)維持和變化等諸多生命活動有著重要的作用。在細胞遷移過程中,細胞的運動前緣有大量的分枝狀微絲在快速地形成和解聚,形成推動細胞膜向前移動的動力。WAVE復合物是這種分枝狀微絲形成的重要調控因子。它是由SraNapAbiWAVEHSPC300這五個亞基按等比例聚合而成的蛋白質異源五聚體。由于不完整的WAVE復合物可能會干擾正常的微絲調控機制,因此它的快速組裝很重要,否則容易被降解。

 

盡管人們已經(jīng)發(fā)現(xiàn)WAVE的亞基會在體外形成一些亞復合物,但對其在細胞內組裝的過程和具體機制卻了解不多。在之前的研究中,朱學良研究組曾發(fā)現(xiàn)蛋白質Nudel對細胞遷移是必須的,并先后揭示了該蛋白質通過穩(wěn)定活性形式的Cdc42和新生的粘附結構而促進細胞遷移的機理。但是Nudel是否還對微絲系統(tǒng)有作用卻不清楚。

 

最新文章則指出,Nudel能夠穩(wěn)定WAVE復合物中Sra1Nap1Abi1形成的異源三聚體和HSPC300形成的同源三聚體,并促進HSPC300WAVE2的結合。利用RNA干擾技術抑制Nudel的表達可以引起WAVE復合物及其亞基的蛋白質水平下調,WAVE復合物依賴性的微絲聚合也相應地受到抑制,說明Nudel的這些作用有助于WAVE復合物的體內組裝。

 

研究人員據(jù)此提出了WAVE復合物在細胞內組裝過程的模型圖。這些研究結果為Nudel在細胞遷移中的功能提供了新的知識。

 

3月份的那篇文章主要發(fā)現(xiàn)了錯誤折疊的Gβ能夠被泛素化修飾,進而通過泛素-蛋白酶體通路完成降解。而且,胞質動力蛋白質(cytoplasmic dynein)復合物——一種能在微管上運動的分子馬達(molecular motor)——的調節(jié)蛋白質Nudel 可以直接結合錯誤折疊的Gβ,將其裝載到該分子馬達上,進而運輸?shù)街行捏w區(qū)域。

 

這一運輸過程顯著地促進了錯誤折疊的Gβ的降解,而在后者過量時則使其積累在中心體周圍形成聚集體(aggresome)。而且,Gβ的降解不僅有助于對新合成的Gβ進行質量控制,而且還可能作為Gβγ信號的負反饋調節(jié)機制。這些發(fā)現(xiàn)提出了Nudel作為動力蛋白調節(jié)因子的新功能,并有助于深入理解細胞內蛋白質量控制系統(tǒng)在空間上的精細調控。

 


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