JBC:研究解析酵母Shu蛋白晶體結構
日期:2012-04-11 08:54:31
酵母的Shu蛋白復合物,是由Shu1、Shu2、Psy3和Csm2幾種蛋白組成,它通過偶聯復制后修復與同源重組,維持了基因組的穩定性。
然而,由于缺乏對Shu蛋白的生化及結構信息,它們在該通路中精確的作用還不明確。近日,中國科學技術大學滕脈坤課題組解析了Psy3-Csm2復合體在1.9 埃分辨率的晶體結構。
晶體結構表明,Psy3與Csm2主要通過一個疏水核心形成了一個異二聚體。出乎預料的是,Psy3和Csm2都有一個相似的非常類似于Rad51的ATPase核心結構域。
Psy3和Csm2的L2環與Rad51的結構非常類似,它賦予了Shu復合體DNA結合活性。與Rad51一樣,Shu復合體似乎通過非特異性的結合到DNA上,形成了一個核蛋白纖絲 。
基于結構突變研究表明了Shu復合體的DNA結合活性,而且這對修復甲磺酸甲酯引起的DNA損傷是必須的。該發現對研究Shu復合體介導的Srs2的調節奠定了很好的基礎。相關論文發表在3月30日的《生物化學期刊》(The journal of Biological Chemistry)上。
滕脈坤教授是中國科學技術大學生命科學學院黨總支書記兼副院長。多年從事生物大分子晶體學和結構生物學研究,曾從事DNA寡聚核苷酸及其DNA-藥物復合物的晶體學、病毒晶體學、T-細胞受體及其復合物的晶體學、葡萄糖異構酶蛋白質工程等研究工作。目前主要進行真核生物轉錄調控、基因損傷修復、囊泡形成相關蛋白質及其復合物的結構與功能關系研究,同時關注天然蛇毒毒素蛋白對各類離子通道的調控機理研究。
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