在线日韩日本国产亚洲丨少妇伦子伦情品无吗丨欧美性猛交xxxx免费看蜜桃丨精品人妻系列无码一区二区三区丨亚洲精品无码不卡在线播放

Your Good Partner in Biology Research

研究揭示hGSTk酶催化機制

日期:2011-07-06 08:32:58

6月28日,《生化期刊》(Biochemical Journal)在線發表了中科院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所丁建平研究組關于人源kappa類谷胱甘肽轉移酶(hGSTk)催化機制的最新研究成果。
 
谷胱甘肽轉移酶(GST)是生物體內一類重要的解毒酶,主要催化將體內疏水毒性分子親核加成到還原性谷胱甘肽(GSH)的反應,廣泛存在于各類原核和真核生物中。Kappa類GST由于其獨特的細胞定位、氨基酸序列和拓撲結構,被特別單獨分類,以區別于被廣泛研究的胞漿/可溶性/經典類GST。在以往的研究中,這類GSTk的催化機制還未得到清楚的闡述。
 
丁建平研究組博士生王冰等人解析了不結合底物與結合抑制劑S-hexylglutathione(GTX)的兩種不同形式的hGSTk晶體結構,結合穩態酶動力學研究,揭示了hGSTk的催化機制。不同形式的hGSTk結構顯示,在結合底物前后,hGSTk由“敞開”式構象變為“閉合”式構象,以形成完整的GSH結合位點(G位點)和疏水底物結合位點(H位點)。G位點保守的Ser16殘基作為催化殘基在反應中奪取GSH巰基的質子,而保守的Asp69、Ser200、Asp201和Arg202與GSH的g-谷氨酰羧基形成相互作用網絡,穩定了GS-的電荷。hGSTk的H位點位于蛋白表面的大型疏水口袋,這個疏水口袋的構象具有高度靈活性,可以適應各種不同疏水底物的結合。酶動力學研究還表明,hGSTk在催化GSH和底物CDNB的連接反應中采取了快速平衡隨機順序雙-雙模型。研究結果還提示,其它GSTk酶可能采用同樣的催化反應機制。
 
這一研究成果將有助于人們進一步理解不同類型的谷胱甘肽轉移酶之間的進化關系,以及它們在體內的不同生物學功能。
 
該課題得到了國家科技部、國家自然科學基金委、中國科學院和上海市科委的經費支持。

主站蜘蛛池模板: 亚洲精品一区二区久久| 日本一道一区二区视频| 日韩卡二卡三卡四卡永久入口| 国产在线观看免费人成视频| 玩弄少妇人妻中文字幕| 丁香五月欧美成人| 末发育娇小性色xxxxx视频| 国产极品精品自在线| 大香伊蕉日本一区二区| 亚洲乱码中文字幕手机在线 | 大肉大捧一进一出好爽app| 男女啪啪免费观看的网址| 一区二区三区毛aaaa片特级| 国产精品二区一区二区aⅴ污介绍| 国产精欧美一区二区三区| 亚洲一线二线三线写真| 精品第一国产综合精品蜜芽| 久久人午夜亚洲精品无码区 | 小雪尝禁果又粗又大的视频| 玩弄漂亮少妇高潮白浆| 麻豆国产丝袜白领秘书在线观看| 98久9在线 | 免费| 精品亚洲一区二区三区在线观看 | 精品欧美аv高清免费视频| 无码精品一区二区三区免费视频| 国产做a爰片久久毛片a片 | 久久久久香蕉国产线看观看伊| 先锋影音av资源站av| 免费观看又色又爽又湿的软件| 少妇无码太爽了不卡视频在线看| 人妻无码一区二区三区 tv| 欧美性色大片在线观看| 亚洲卡一卡二新区| 67194成是人免费无码| 亚洲人成电影网站色| 国产乱人伦av在线麻豆a | 国产精品自在在线午夜出白浆| 无遮挡激情视频国产在线观看| 人人妻人人超人人| 国产精品网站在线观看免费传媒| 熟妇人妻无码中文字幕老熟妇|