一直以來，科學家們也在嘗試尋找一種更佳的方法來標記蛋白。如今，麻省理工學院（MIT）的化學系的助理教授Alice Ting及其同事提出了一種新方法來克服傳統熒光蛋白的缺陷，他們給蛋白標上更小的探針。此探針允許蛋白執行正常的功能，為科學家提供機會去了解以前未曾見過的活性。此項新技術名為PRIME（酶介導的探針摻入），發表在本周的《PNAS》上。

自1962年從水母中分離出來，GFP已經成為現代生物科學最重要的工具之一。科學家將GFP與目的基因融合，追蹤了過去看不見的蛋白，了解了細胞分裂和代謝等過程。然而，238個氨基酸的GFP卻干擾了一些蛋白的功能，比如肌動蛋白actin。此蛋白參與了細胞分裂、運動及通訊。然而研究人員發現，與GFP的融合對肌動蛋白的功能和運輸有著不利影響。

為了克服這些缺陷，Ting及她的學生使用了一種比GFP小得多的藍色熒光探針。與GFP不同的是，新探針一開始并不與目的蛋白相連。它是在后來通過一種全新的酶而附在蛋白上。

這種全新的酶被稱為熒光基團連接酶。研究人員在導入目的基因的同時也將編碼這種酶的基因導入細胞。他們還在目的基因上加上了一個短的標簽（13個氨基酸），此標簽讓連接酶識別蛋白。當7-香豆素這種藍色熒光探針進入細胞后，連接酶將它與目的蛋白上的短標簽相連。

使用這種方法后，標有熒光探針的肌動蛋白能在細胞中自由游走，并穿過細胞核。

研究人員還展示了此方法能應用與細胞內特定區域的蛋白，比如細胞核、細胞膜或細胞溶質。在連接酶上加入一段信號肽，指導它到達特定區域。之后，酶將熒光探針與此區域的蛋白相連。

MIT的研究小組目前正在研究這種酶是否能夠作用于其它類型的探針。Ting正在申請此項技術的專利，并計劃將其商業化，從而在更大范圍內推廣。