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NIBS朱冰研究組:組蛋白甲基轉移酶激活機制

日期:2015-02-05 09:00:21

 2015130日,北京生命科學研究所朱冰課題組在《Genes and Development》雜志在線發表題為“Recognition of H3K9 methylation by GLP is required for efficient establishment of H3K9 methylation, rapid target gene repression and mouse viability”的研究論文。該研究報道了一種新的組蛋白甲基轉移酶GLP激活機制,以及該機制在體內的功能。

 

朱冰課題組此前的研究發現組蛋白修飾的繼承不是通過在單核小體水平進行修飾的拷貝,但不清楚組蛋白修飾是否可以通過拷貝的方式向相鄰核小體蔓延。此外,朱冰課題組先前的研究發現H3K9二甲基化是細胞周期中建立最快的組蛋白修飾,GLPG9a是哺乳動物細胞內主要的組蛋白H3K9二甲基化酶。此前有報道表明,GLPG9a具有Ankyrin結構域,該結構域可以結合它們的催化產物H3K9me1H3K9me2。這一特點帶來了一種有趣的可能性:GLPG9a是否可以通過結合其催化產物,進而催化相鄰核小體上的甲基化反應?這種復制-粘貼組蛋白修飾的能力如果存在,可能為組蛋白H3K9甲基化修飾的繼承或建立提供機制性解釋。

 

該研究發現,GLP的活性可以被相鄰核小體上H3K9的單甲基化修飾激活,而G9a的活性可以被相鄰核小體上H3K9的二甲基化修飾激活。并且這種激活依賴于GLPG9aAnkyrin結構域對 H3K9甲基化的識別。當Ankyrin結構域中參與H3K9me1/2結合的氨基酸突變之后,該激活活性不再存在。通過基因敲入,在GLPG9aAnkyrin結構域引入同樣的氨基酸突變后,H3K9甲基化結合能力喪失的GLP突變體小鼠出現了胚胎發育遲緩、頭骨骨化遲緩以及出生后致死的表型。

 

該研究發現H3K9甲基化結合能力喪失的GLP突變體不影響穩態情況下細胞內的H3K9甲基化水平,表明該能力與H3K9甲基化的繼承性無關。然而,在胚胎干細胞分化過程中,如果GLP喪失了H3K9甲基化的結合能力,就導致大量的基因無法正常建立H3K9二甲基化修飾,進而導致其表達不能正確下調。這些基因包括了重要的干細胞多能性基因Oct4, NanogFgf4等。

 

這些發現揭示了一種新的組蛋白修飾建立機制:組蛋白甲基轉移酶GLP結合H3K9甲基化修飾并被激活,從而在細胞分化過程中,在應該沉默的基因上迅速建立H3K9二甲基化修飾,并抑制其表達。

 


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