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復旦大學PNAS文章:組蛋白H3.3與癌癥

日期:2014-12-03 08:58:06

 來自復旦大學上海醫學院的藍斐(Fei Lan)教授與哈佛大學施揚(Yang Shi)教授,在121日的《美國國家科學院院刊》(PNAS)雜志上發表了一篇題為“Histone H3.3 and cancer: A potential reader connection”的文章。在這篇文章中兩位教授探討了組蛋白H3.3癌癥之間的關聯,并介紹了近期國內外的研究團體在對H3.3突變致癌機制的研究中取得的一些重要進展。

 

染色質作為真核生物遺傳信息的載體,其基本結構與功能單位是核小體。真核生物核小體,是由核心組蛋白八聚體,包括H2A-H2B二聚體、(H3-H42四聚體和纏繞在其上的DNA,以及連接組蛋白H1共同組成。組蛋白的成分除了常規的H2AH2BH3H4H1,還包括其他的組蛋白變體、組蛋白的變體和修飾共同參與染色質表觀遺傳。

 

組蛋白變體H3.3,是常規組蛋白H3的一種變體。H3.3在蛋白質一級結構上與經典組蛋白H3H3.2H3.1)高度相似,僅有4個和5個氨基酸殘基不同。但有趣的是,一些新研究證據表明H3.3在基因轉錄調控和細胞發育分化過程中表現出不同于常規組蛋白H3的功能。在哺乳動物中編碼H3.3H3F3AH3F3B基因突變,被發現與一些兒童及青年人腫瘤,例如小兒高級別腦膠質瘤、軟骨母細胞瘤和骨巨細胞瘤有關聯。但目前對于這些組蛋白突變的致癌機制總的來說還不是很清楚。

 

近期國內外的一些研究團體已開始針對H3.3突變的抑癌機制展開研究。一些研究結果證實,在細胞培養物模型以及原代腫瘤中,H3.3K27M不僅可以影響突變組蛋白尾的甲基化潛能,還可以影響H3K27me3的整體甲基化。近期發表在Science雜志上的一項果蠅研究發現,H3.3K27M異位表達在表型上模擬了PRC2突變,降低了H3K27me3整體甲基化水平,進一步支持了上述研究發現。而在另一篇發表于Science雜志上的研究論文中,Lewis等證實H3.3K36M引起了H3K36me3整體水平下降。這些令人興奮的研究發現表明了,H3.3突變有可能通過改變局部或整體的組蛋白甲基化模式,重塑表觀基因組來發揮了致癌驅動因子作用。

 

在這篇PNAS文章中,藍斐與施揚教授尤其指出了今年國內的兩個研究小組所取得的重要研究發現。在發表于Nature雜志上的第一項研究中,來自清華大學的李海濤(Haitao Li)教授課題組,證實了BS69/ZMYND11 是一種H3.3特異性的H3K36me3閱讀器,其將組蛋白變體介導的轉錄延伸控制與腫瘤抑制關聯起來。

 

而由藍斐與施揚教授領導的復旦大學研究小組則在另一項研究中證實,BS69/ZMYND11H3.3K36me3特異性地閱讀器以及內含子保留的一個調控因子,揭示出BS69將組蛋白H3.3K36me3與受控RNA剪接聯系到一起,由此提供了與有關染色質調控前體mRNA加工的一些顯著重要的新認識。他們的研究結果發布在molecular cell雜志上。

 

藍斐與施揚教授認為,這兩項重要的研究為探討H3.3的生物學以及它與癌癥的關聯提供了一條新途徑。

 


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